Estructura de la proteína en el virus del salmón podría informar las estrategias para tratar la gripe en los seres humanos
Estructura de la proteína en el virus del salmón podría informar las estrategias para tratar la gripe en los seres humanos
La estructura de una proteína clave para la supervivencia y propagación de un virus que afecta al salmón podría informar las estrategias para tratar la gripe en los seres humanos, según los científicos de la Universidad de Rice.
El laboratorio de arroz de la bióloga estructural Yizhi Jane Tao produjo la primera estructura de longitud completa de la proteína de la matriz que se encuentra en un ortomixovirus que causa anemia en el salmón del Atlántico. Debido a que la estructura y la función de la proteína son tan similares a lo que se ha encontrado hasta ahora en los virus de la gripe, Tao espera que serán útiles para determinar los mecanismos de los virus humanos también.
"Este virus y todos los virus de la gripe pertenecen a la misma familia, por lo que se reúnen de una manera muy similar", dijo. "Aunque esta proteína es de un virus que infecta peces, nos dará una idea de cómo las proteínas de la matriz de apoyo a la asamblea de otros virus".
El descubrimiento se detalla este mes en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias.
El laboratorio de Tao se especializa en cristalografía de rayos X y otras técnicas para revelar las estructuras básicas de moléculas como la proteína de matriz frágil denominada M1. Muchos intentos de definir la estructura completa han fracasado porque la proteína tiene dos secciones principales: los dominios N y C.
Debido a que la delgada cadena de residuos que mantiene los dominios juntos se deshace tan fácilmente, los investigadores hasta ahora sólo han sido capaces de capturar las estructuras del dominio N a través de la cristalización.
M1 puede ser frágil por sí misma, pero se convierte en una cáscara dura cuando se une con otras proteínas M1 para formar una matriz esférica o tubular que encapsula y protege el ARN viral. Esta matriz se encuentra justo dentro de una bicapa lipídica, la envoltura externa del virus que incorpora glicoproteínas largas. Estas glicoproteínas buscan y se unen a las células diana con sus ectodominios, mientras que sus colas citoplasmáticas sirven como un puente al dominio N de la proteína de la matriz. El dominio C apunta hacia adentro desde la matriz y es un puente hacia la carga viral dentro.
"M1 ayuda a mantener la forma", dijo Tao. "Esa es una función importante para cualquier proteína de la matriz.La matriz también ayuda a incorporar el ARN viral. Probablemente, si no hay proteína de la matriz, se termina con una vesícula vacía".
La estructura en forma de codo de la M1 encontrada en el virus de la anemia infecciosa del salmón tiene seis hélices alfa fuertemente compactadas que forman el dominio N y se asemejan mucho a las encontradas en cepas de influenza A. En el otro lado de la bisagra flexible, , "Se encuentra el dominio C con cuatro alfa hélices. Ambos dominios tienen núcleos hidrófobos para estabilizarlos alrededor de la bisagra que puede variar en hasta 40 grados."
Tao dijo que tener la estructura completa de la proteína ayudará a los investigadores a determinar cómo él y otros como él polimerizan en una cáscara protectora y se asocian con la membrana. "Conociendo la estructura de un solo dominio, no podíamos entender cómo las proteínas de la matriz interactúan entre sí para formar la concha", dijo. "La interacción implica ambos dominios."
Ella dijo que la estructura completa también podría proporcionar pistas para futuros antivirales de la gripe. Un tratamiento dirigido a M1 tendría que encontrar e invadir las células infectadas por el virus.
"Pero si hay un producto químico que puede interrumpir la auto-asociación de proteínas M1, va a ser muy útil", dijo Tao. "No creo que importe el dominio al que se une, siempre y cuando evite que se forme la cáscara, lo que podría ser un objetivo válido".
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La estructura de una proteína clave para la supervivencia y propagación de un virus que afecta al salmón podría informar las estrategias para tratar la gripe en los seres humanos, según los científicos de la Universidad de Rice.
El laboratorio de arroz de la bióloga estructural Yizhi Jane Tao produjo la primera estructura de longitud completa de la proteína de la matriz que se encuentra en un ortomixovirus que causa anemia en el salmón del Atlántico. Debido a que la estructura y la función de la proteína son tan similares a lo que se ha encontrado hasta ahora en los virus de la gripe, Tao espera que serán útiles para determinar los mecanismos de los virus humanos también.
"Este virus y todos los virus de la gripe pertenecen a la misma familia, por lo que se reúnen de una manera muy similar", dijo. "Aunque esta proteína es de un virus que infecta peces, nos dará una idea de cómo las proteínas de la matriz de apoyo a la asamblea de otros virus".
El descubrimiento se detalla este mes en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias.
El laboratorio de Tao se especializa en cristalografía de rayos X y otras técnicas para revelar las estructuras básicas de moléculas como la proteína de matriz frágil denominada M1. Muchos intentos de definir la estructura completa han fracasado porque la proteína tiene dos secciones principales: los dominios N y C.
Debido a que la delgada cadena de residuos que mantiene los dominios juntos se deshace tan fácilmente, los investigadores hasta ahora sólo han sido capaces de capturar las estructuras del dominio N a través de la cristalización.
M1 puede ser frágil por sí misma, pero se convierte en una cáscara dura cuando se une con otras proteínas M1 para formar una matriz esférica o tubular que encapsula y protege el ARN viral. Esta matriz se encuentra justo dentro de una bicapa lipídica, la envoltura externa del virus que incorpora glicoproteínas largas. Estas glicoproteínas buscan y se unen a las células diana con sus ectodominios, mientras que sus colas citoplasmáticas sirven como un puente al dominio N de la proteína de la matriz. El dominio C apunta hacia adentro desde la matriz y es un puente hacia la carga viral dentro.
"M1 ayuda a mantener la forma", dijo Tao. "Esa es una función importante para cualquier proteína de la matriz.La matriz también ayuda a incorporar el ARN viral. Probablemente, si no hay proteína de la matriz, se termina con una vesícula vacía".
La estructura en forma de codo de la M1 encontrada en el virus de la anemia infecciosa del salmón tiene seis hélices alfa fuertemente compactadas que forman el dominio N y se asemejan mucho a las encontradas en cepas de influenza A. En el otro lado de la bisagra flexible, , "Se encuentra el dominio C con cuatro alfa hélices. Ambos dominios tienen núcleos hidrófobos para estabilizarlos alrededor de la bisagra que puede variar en hasta 40 grados."
Tao dijo que tener la estructura completa de la proteína ayudará a los investigadores a determinar cómo él y otros como él polimerizan en una cáscara protectora y se asocian con la membrana. "Conociendo la estructura de un solo dominio, no podíamos entender cómo las proteínas de la matriz interactúan entre sí para formar la concha", dijo. "La interacción implica ambos dominios."
Ella dijo que la estructura completa también podría proporcionar pistas para futuros antivirales de la gripe. Un tratamiento dirigido a M1 tendría que encontrar e invadir las células infectadas por el virus.
"Pero si hay un producto químico que puede interrumpir la auto-asociación de proteínas M1, va a ser muy útil", dijo Tao. "No creo que importe el dominio al que se une, siempre y cuando evite que se forme la cáscara, lo que podría ser un objetivo válido".
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